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72 ; weber, ronald, christiaan, nl-5262 kx vught. Figure 22 : Effet théorique de l'association des mutations A505V, S291P et K415R L'analyse de la séquence en acides aminés de la polymérase pUL54 de la souche de référence Towne sur le programme CD-Search de NCBI permet de retrouver les différentes régions constituant le domaine exonuléasique Domaine fonctionnel répertorié sous la dénomination DNA Pol B exo ; . A gauche de la figure sont représentés les alignements correspondant aux trois domaines fonctionnels : A1 : domaine Exo1 localisé entre les résidus 283 et 313 ; A2 : domaine ExoII localisé entre les résidus 396 et 428 A3 : domaine ExoIII localisé entre les résidus 493 et 523 ; . Les encadrés rouges indiquent la localisation des sites de mutation A505V, l'association S291P K415R et les acides aminés homologues chez la protéine gp43 du phage RB69 respectivement : S294, D104 et P224 ; . La partie droite de la figure représente la structure tridimensionnelle de la polymérase gp43 en haut ; et un gros plan sur la région où se localisent les résidus S294, D104 et P224 en bas ; . L'analyse de ce modèle permet, par homologie avec gp43 et du fait de la conservation de cette structure chez les -like polymérases, d'évaluer le rôle théorique de chaque mutation. L'homologue de l'alanine A505 est localisé dans une hélice- et la substitution A505V apparaît être une mutation mineure ne devant pas perturber la structure de la région. La substitution de la sérine S291 par une proline devrait provoquer une torsion la base du feuillet- qui constitue le domaine ExoII provoquant ainsi l'éloignement de cette région par rapport l'héliceconstituant le domaine ExoI et contenant le site de substitution K415R. La substitution K415R pourrait provoquer une répulsion électrostatique entre le résidu R415 et les résidus R420 et K426 localisés dans le domaine ExoII, amplifiant encore la perturbation de la structure du site et le premarin.

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